Generalidades y química de las proteínas
Generalidades y química de las proteínas
Universidad Técnica Estatal de Quevedo
ESTRUCTURA QUÍMICA DE AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH 2 ).
El grupo carboxilo es ácido débil, mientras que el grupo amino es básico débil. Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se conocen muchos más aminoácidos, que no forman parte de las proteínas. Algunas proteínas contienen otras moléculas que no pertenecen a ese conjunto de 20 aminoácidos, y que en muchas ocasiones son aminoácidos modificados durante la formación de la proteína.
Estructura de un α-aminoácido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen a un mismo átomo de carbono (carbono α), al que también se une una cadena lateral (cadena R) y un átomo de hidrógeno. Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus propiedades, como la polaridad o el carácter ácido o básico.
PÉPTIDOS
La estructura de los péptidos se compone de un gran número de enlaces covalentes, que permiten la rotación de cada una de sus partes.Todos los átomos unidos al carbono y el nitrógeno del enlace peptídico están en el mismo plano y mantienen unas distancias y ángulos característicos.
Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones,que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro.
PROTEÍNAS
Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de longitud indefinida, sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos y estos están ordenados en una determinada secuencia.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS POR COMPORTAMIENTO QUÍMICO Y ESTRUCTURA.
Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras según las propiedades de su cadena lateral, según su método de obtención y según la posición de su grupo amino.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
- Neutros polares, polareso hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
- Neutros no polares,apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
- Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
- Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares.
FORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS: PÉPTIDOS Y OLOGOPÉPTIDOS
Proteínas
Se forman en los ribosomas celulares [complejo formado por proteínas y ácido ribonucleico (RNA)] a partir de la información contenida en los genes.
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.
OLIGOPÉPTIDOS
La condensación del grupo a-carboxilo de un aminoácido con el grupo a-amino de otro, con pérdida de una molécula de agua, hace que los dos aminoácidos queden unidos por un Enlace peptídico o Enlace amida (en Bioquímica preferimos la primera de estas dos denominaciones).
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA.
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína.
Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína.
Estructura primaria
La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.
El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta espacialmente una parte del polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia interactúan mediante puentes de hidrógeno.
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura tridimensional.
DESNATURALIZACION DE PROTEÍNAS POR PROCESOS MECÁNICOS, TÉRMICOS Y QUÍMICOS.
Difícil conocer por complejidad de interacciones de fuerzas que están involucradas en la determinación de la estructura de la proteína. Sin embargo, se han elaborado algunos modelos para tratar de describir este proceso:
Desnaturalización: perdida de la forma nativa:
- primaria
- secundaria
- terciaría
- temperatura
- enzimática
- cambio de PH
- mecánico
Bibliográficas
- http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm
- https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
- https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/clasificacion-proteinas.php
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